Синтезиран рибозоми протеини се доставят до местата на работата си по различни начини - studopediya
Еукариотните клетки съдържат клетъчни органели, всеки от които се състои от пътищата на движение speRisShema протеини след синтез на рибозомата.
cific протеини. Само малка част от тези протеини могат да бъдат синтезирани в рамките органели, както и по-голямата част от техните синтезирани рибозоми и се нуждае от механизми за предоставяне на тези протеини. В цитоплазмата на еукариотни клетки, има две пространствено изолирани популации на рибозоми. Някои от тях (рибозоми, свързани с мембраната), са разположени на обратната повърхност на мембраната към цитоплазмата на ER (груб ER) и ангажирани синтеза на протеини, които веднага се прехвърля в ER. Други (свободни рибозоми) не прикрепени към мембраната и произвеждат всички други протеини, кодирани от ядрото. Връзка и свободни рибозоми са идентични по структура и функция. Те се различават само на протеините, които са синтезирани от тях във всеки даден момент. Ако рибозомата отива в синтеза на протеини с сигнален пептид за ER, след като сигнал насочва рибозомата към ER мембраната.
Протеини синтезирани от свободни рибозоми - това протеини, предназначени за цитоплазмата или да включи в митохондриите, ядрото или хлоропласта. Новосинтезирани протеини, предназначени за митохондрии (и вероятно подобен механизъм за хлоропласт) съдържат специфични аминокиселинни последователности (т.е., сигнална последователност) в неговите N - крайни секции. Много сигнални пептиди на протеини са положително заредени аминокиселинни остатъци, които се редуват с хидрофобен. Сигнални последователности не само осигуряват поставянето на протеин в мембраната, но също така служи като сигнал, че се насърчава точно протеин и целенасочена транспорт до мястото на работа. Сред посока протеини
Фигура протеини на топлинния шок позволи преминаването на протеини от цитозола в митохондриалния матрикс.
сърцевина, регулиращи в повечето сигнални пептиди се образува група от положително заредени аминокиселинни остатъци. Накрая, някои протеини на цитозола присъщи сигнални пептиди, които са ковалентно свързани мастна киселина, насочване на тези протеини с мембрани важна роля в механизма на прехвърляне на такива протеини принадлежат към специален клас на протеини, известни като чаперони. Функцията на тези протеини не се ограничава до участие в трансфера на протеина. Chaperones състоят от няколко полипептидни вериги, които образуват вътрешномолекулна кухина с множество хидрофобни повърхности вътре в кухината. Тази кухина действа като депозитар на полипептидните вериги на молекулата синтезира от неправилното нагъване и междумолекулно агрегация. Най-добре проучен чаперони - членове на семейството протеини "топлинен шок" (HSP). Тези протеини са произведени в бактериите в отговор на топлинни ефекти. Те се класифицират като правило, молекулно тегло. Разграничаване ЗР70 семейство, HSP60 и т.н. Белтъците, взаимодействащи с чаперони са разположени и се доставят до мястото на рецептора на мембраната на органела. след разгъната протеин се пропуска през специален порта, разположен във вътрешните и външните митохондриалните мембрани. По време на този транспорт възниква специфичното разпознаване протеини за mezhmebrannogo пространство мембрана или матрица. Ако комплекса преминава в матрицата, протеинът може да бъде приет vnutriorganelnymi чаперони за окончателно сгъване. N - терминална последователност се отстранява по време на транспорт
Протеини синтезирани в ендоплазмения sherehovatom retikulume- протеини, предназначени за клетъчните мембрани, лизозомите, или извънклетъчен транспорт с помощта на специална система за сортиране, включващ sherehovaty ендоплазмения ретикулум (RER) и Golgi комплекс. ОСНОВЕН - представено чрез мрежа от взаимно свързани мехурчета заобиколен от мембрана в цитоплазмата. От външната страна, цитозолното повърхността на мехурчета разположени полизоми даващи изглед мембрана sherehovaty. Golgi комплекс в структура наподобява акция, се състои от пакет от малки мехурчета, заобиколен от мембрана, не свързани и не са обхванати от рибозомите. Golgi комплекс действа като "превключване център" на протеини за различни цели.
Протеини, транспортиране на който е свързан с комплекса Golgi, синтезирани polyribosomes свързани с основен следва
1. рибозомно започва синтез на N - хидрофобен водещ край (сигнал) последователност на цитоплазмената иРНК.
2. Сигнални частици разпознаващи сигнална последователност (SRPS), състоящи се от няколко протеини и малки (7SL) РНК разпознават лидерни последователности съответстваща синтезирани протеини и се свързват с тях, веднага след като те напуснат рибозомата. Тази връзка е временно спира излъчване, докато N - терминал водеща последователност, произлезли от рибозомата не се свържете с специален свързващ протеин в мембраната RER.
3. Този протеин се свързва с споделят рибозом и лидерна последователност се вмъква в мембраната RER.
4. SRP отделя и превод се възобновява.
5. синтезиран протеин действително преминава през процеса на АТР-зависим мембрана.
6. Преди предаването е завършено, лидерни последователности отстранени мембранно свързан протеаза. Протеините се отделят в лумена на RER и претърпяват допълнително сортиране. Протеини, които останаха в ендоплазмения ретикулум, имат силни специфични сигнални пептиди в С-края и по този начин остават свързани към споделят мембрана
Ролята на Golgi комплекс - лумена на RER, протеините се подлагат на първите етапи Ris.Rol Golgi апарат в секрецията на протеини от клетката.
гликозилиране (виж по-долу). Везикули носещи протеини пъпка от RER и преместени в Golgi комплекс, където краищата завършване гликопротеини въглехидратната половина. Мембранни везикули на Golgi комплекса - многослоен сортиране арената модифицирани протеини. Мехурчета от дела са на първо място да цис Golgi комплекс повърхност (повърхност, разположени в близост до RER) и слети (комбиниран) с мембранни резервоарите на Голджи. Протеини след това се прекарват отново чрез мехурчета на междинните слоеве. Накрая, някои от транс Golgi комплекс повърхност мехурчета otshnurovyvaetsya (една далеч от RER) и участва в образуването на лизозоми, пероксизоми или glioksisom или доставени на плазмената мембрана. Част от протеин притежаващ специфична последователност (KDEL сигнална последователност (Lys-Asp-Glu-Leu)) "е хванат" рецептори Голджи мембрани и в комплекс с рецептора в ендоплазмения ретикулум се връща от ретрограден транспорт.
Везикулозен транспорт на протеини от комплекса Golgi изисква висока специфичност в целенасочено движение. Нарушаването на везикулозна транспорт - причината за клетъчна хаос. Мембранни везикули носещи пакетирани във флакони белязани протеини специфични мембранни протеини. В някои случаи, капсули мембранни съдържат допълнителни протеини (наречени капани), които взаимодействат с други мембрана и причина мембранно сливане и точни доставка поемат протеини.
Секретирани протеини от клетката като част от балон (везикуларен транспорт) могат да напуснат клетка по няколко начина. Разлика е конститутивен и регулиран секреция. регулира значението на механизми секреция се дава специален протеин клатрин (ресни клатринови покрити везикули).
Клатрин - консервативен фибриларен протеин (18O кД) образуване, заедно с друг полипептид (35 Ша) характеристика многостенна повърхност покритие на така наречените граничи мехурчета. Основната структурна компонента служи като покритието на тривалентен протеин комплекс (трискелион), състояща се от три полипептидни вериги клатринови и три по-малки полипептиди. Трискелион форма мехурчета на повърхността на граничи korzinopodobnye меша шест- и петоъгълници. Трискелион изолира при подходящи условия могат да спонтанно агрегация. Въпреки това, дори при липса на мехурчета, които са типични многолики кошници. Останалите протеини, включени в граничи мембранни капсули е очевидно, отговорни за свързване клатрин покритие везикул мембрани с и улавяне рецептори в плазмената мембрана граничи ями и капсули.
конститутивни механизми секрецията състоеше neklatrinovye ресни мехурчета.
В бактерии, характеристиките на транспортни протеини. Бактериални протеини, предназначени за секреция (транслокация през клетъчната мембрана) съдържа силно хидрофобни участъци на аминокиселини (наречен сигнални последователности или лидерни последователности) при N- терминална област им. След протеинът преминава през мембраната, лидерна последователност се отстранява.
В момента модел, приет на преместване е показан в ris.10-14. Последователността от събития е както следва:
А протеин, който участва в транслокацията (наречена про-протеин) - образува комплекс с цитоплазмения шаперон (например, Sec B протеин). Протеин комплекс предпазва от преждевременно колапс, което би попречило да преминават през порите. за
Фиг. механизъм транспорт през мембранните протеини в бактерии.
Последните се състои от два трансмембранни протеини, Sec Е и Sec Y. Sec А - ATPase, което улеснява транслокация. След като про-протеин ще премине през мембраната, водещ пептид се отстранява мембранно свързан протеаза. и протеинът може да се сгъва в неговия активен триизмерна форма.