Биополимери - Голямата съветска енциклопедия - енциклопедия и речник

високо молекулно тегло, природни съединения, които са структурно, на базата на всички живи организми и играе решаваща роля в жизнените процеси. Б. Към включват протеини, нуклеинови киселини и полизахариди; Той е известен като B. Смесени - гликопротеини, липопротеини, гликолипиди и други.

Биологични функции Б. Нуклеинова киселина се извършва в генетични клетъчни функции. Последователността на мономерните звена (нуклеотиди) в дезоксирибонуклеинова киселина - ДНК (понякога рибонуклеинова киселина - РНК) определя (под формата на генетичния код (виж генетичен код)). Последователността на мономерните звена (аминокиселинен остатък) във всички синтезирания протеин и т .. структурата на тялото и място в биохимични процеси него. При разделяне на всеки клетка на две дъщерни клетки получи пълен набор от гени чрез предварително самостоятелно удвояване (репликация (Вж. Репликация)) ДНК молекули. Генетичната информация на ДНК се прехвърля на РНК се синтезира ДНК като шаблон (транскрипция). Това т. Н. информационна РНК (иРНК) служи като матрица с протеиновия синтез срещащи се на специално клетъчни органели - рибозоми (излъчване) с участието на трансфер РНК (тРНК). Биологична вариабилност необходими за развитието, се извършва на молекулярно ниво в резултат на промени в ДНК (вж. Мутацията).

Протеини извършват в редица важни клетъчни функции. Протеини ензими изпълняват всички химически реакции в клетъчния метаболизъм чрез провеждането им в желаната последователност и в правилната скорост. Протеини мускулни, флагеларни микроби и друга клетка VILLI. Работете контрактилната функция, превръщане химическа енергия в механична работа и осигуряване на мобилността на цялото тяло или части от тях. Протеини - основният материал на по-голямата част от клетъчни структури (включително специални видове тъкани ..) на всички живи организми, мембраните на вируси и бактериофаги. клетъчни стени са липопротеинови мембрани, рибозоми изградени от протеин и РНК, и т.н. Структурната функцията на протеините е тясно свързан с регулирането на различни вещества протича в субклетъчни органели (активен транспорт на йони, и др.) И ензимната катализа. Протеини изпълняват и регулаторни функции (репресори), "инхибиране" или "разрешаване" експресия на ген. В висшите организми са протеини - носители на определени вещества - (. Виж Immunity) (например, хемоглобин транспортер молекулен кислород) и имунни протеини, които защитават организма от чужди вещества, които проникват в тялото. Полизахариди извършват структурни, архивиране и някои други функции. Протеините и нуклеиновите киселини в живи организми са образувани от биосинтезата на матрица ензим. Сега има и биохимичен синтез на извънклетъчен Б. система, използвайки ензими, изолирани от клетки. Методи за химичен синтез на протеини и нуклеинови киселини.

Първичната структура на В. Съставът и последователността на мономерни единици Б. определи тяхната г. Н. първична структура. Всички нуклеинови киселини са линейни хетерополимери - веригата на захарта, на връзките, които са свързани свободни групи - азотни бази: аденин и тимин (РНК - урацил), гуанин и цитозин; в някои случаи (главно тРНК) странични групи могат да бъдат представени от други азотни бази. Протеини - и хетерополимери; техните молекули са образувани от един или повече полипептидни вериги, свързани чрез дисулфидни мостове. Структурата на полипептидните вериги се състои от 20 различни видове мономерни единици - аминокиселинни остатъци. ДНК молекулно тегло в границите от няколко милиона (в малки вируси и бактериофаги) до сто милиона или повече (в по-големи фаги) ..; Бактериални клетки съдържат ДНК молекула с молекулно тегло от няколко милиарда. ДНК на висшите организми могат да имат по-високо молекулно тегло, но мярка все още не е успял поради прекъсвания в ДНК молекулите, възникващи при тяхното разпределение. РИБОЗОМНА РНК има молекулно тегло 600000-1100000 информация (иРНК) - .. От стотици хиляди до няколко милиона, транспорта (тРНК) -. За 25,000 молекулно тегло от диапазоните на протеин от 10 хиляди (ите. по-малко) за милиони; в последния случай, обаче, обикновено е възможно да се отделят частиците протеин от субединица, свързан между слаби, предимно хидрофобни връзки.

Конформация, т. Е. Една или други пространствена форма В. молекули се определя от тяхната първична структура. В зависимост от химичната структура и външната среда Б. молекули могат да бъдат в една или в няколко благоприятни конформации (обикновено се срещат в природата Б. естествено състояние като глобуларен протеин структура, на спирала ДНК двойно) или да много малко или еднакво вероятно конформация , Протеините се разделят на пространствената структура на фибриларен (нишковидни) и кълбовидни; протеини, ензими, транспортни протеини, имунни и някои други имат обикновено глобуларна структура. За някои протеини - хемоглобин, миоглобин, лизозим, рибонуклеаза и т.н. -. Тази структура се намира в подробности (с определянето чрез рентгенов анализ на местоположението на всеки атом). Тя се определя от последователността от аминокиселинни остатъци и е оформен и поддържан от относително слаби взаимодействия между мономерни единици полипептидни вериги във воден разтвор (Кулон и дипол сили, водородни връзки, хидрофобни взаимодействия), както и дисулфидни връзки. протеин глобули е оформен така, че най-полярен хидрофилен аминокиселинен остатък е от външната страна и в контакт с разтворител, и най-неполярен (хидрофобни) остатък е вътре и изолирани от взаимодействие с вода. Протеинови молекули, които имат излишък от неполярни групи, когато част от тях е на повърхността на глобули за да образуват по-висока, т.е.. П. кватернерна структура, в която общият брой на глобули, взаимодействащ предимно неполярни части (фиг. 1). Пространствената структура на протеина на всеки ензим е уникален и осигурява необходимата за функционирането на разположението в пространството на всички връзки в частност Б. т. Н. активни центрове (Вж. Активните сайтове). В същото време, не е абсолютно твърда и позволява изисква операцията (взаимодействието със субстрати, инхибитори и други вещества) конформационни промени и модификации.

Пространствена нативната ДНК структура, образувана от две комплементарни вериги и е двойна спирала Крик - Watson; го противоположни азотни основи свързани чрез водородни връзки по двойки - аденин с тимин и гуанин с цитозин. се предоставя стабилност на двойната спирала, заедно с водородни връзки, и хидрофобно взаимодействие между плоски пръстени азотни бази, разположени в стек (подреждане взаимодействия, или залага). РНК нишка само частично спирална. ДНК вируси, бактериофаги, бактерии, както и митохондриални, в някои случаи е затворен пръстен; Това, заедно с спиралата Крик - Watson наблюдава още по т.нар .. свръх-навиване.

(. Покачване на температурата, промяна на концентрация на металите, киселинността на разтвора и други) денатурация Б. доклад роден пространствена структура BI в различни влияния е наречен денатурация и в някои случаи обратимо (обърната процес се нарича ренатуриране; Фиг 2.). Молекули Б. - съвместните системи: поведението им зависи от взаимодействието на конструктивните елементи. Б. кооперативност молекули се определя, че отделните единици ротации поради междумолекулни взаимодействия зависят от структурата на съседните единици. Б. В основата на денатурация при смяна на външни условия обикновено лежи сътрудничество конформационни промени (например, преходи α-спирала - Р-структура, α-спирала - бобина, β-структура - бобина за полипептиди преход глобули - бобина за глобуларни протеини, спиралата - плетеница на нуклеинови киселини). В контраст, фазови преходи (кипящ течен кристал на топене), е ограничаване случай и съвместни процеси, протичащи рязко сътрудничество BS преходи появят на финала, въпреки относително тесен, обхвата на промените в външни условия. В този интервал от едномерни, линейни молекули (нуклеинови киселини, полипептиди), се подложи на преход намотка - бобина, разделена на променлив навити спирални и части (фигура 3.).

Спиралата - плетеница ДНК се наблюдава при по-висока температура, прибавяне на киселина или алкален разтвор, и също се влияе от други денатуриращи агенти. Този преход настъпва в homopolynucleotides при нагряване в обхвата на десети от ° С, фага и бактериална ДНК - в диапазона 3-5 ° С (Фигура 3) в ДНК на висшите организми - в диапазона от 10-15 ° С По-високата хетерогенност на ДНК, по-широк интервал преход и по-малко способността на ДНК за отгряване. В спирала - топка в различни видове РНК е по-малко кооперативно характер (Фигура 4) и се появява в по-широк диапазон на температура или други денатуриращи влияния.

Б. - полимерни електролити и техните пространствена конформация съвместни преходи зависят както степента на йонизация на молекулите и концентрацията на йони в околната среда, което засяга електростатични взаимодействия между отделни части на молекулата, както и между базовата станция и разтворителя.

структура и биологични функции на Б. структура Б - резултат от дълга еволюция на молекулярно ниво, така че тези молекули са идеални, за да отговори на техните биологични нужди. Между първичната структура, конформацията и Б. конформационни преходи, от една страна, и техните биологични функции - с друга, има тясна връзка, проучването от които - (. Виж Molecular Biology) един от основните предизвикателства на молекулярната биология. Създаването на такива връзки в ДНК помага разбере основните механизми на репликация (Вж. Репликация), транскрипция (Вж. Транскрипция) и излъчване (Виж. Предавания), и мутагенеза и други важни биологични процеси. Линейната структура на молекулата на ДНК осигурява запис на генетична информация, неговото удвояване с матрицата и получаване на ДНК синтеза (също чрез синтез матрица) на множество копия на същия ген, т.е.. Е. молекули и РНК. Силни ковалентни връзки между нуклеотиди гарантират запазването на генетична информация в тези процеси. В същото време, относително слаби връзки между веригите на ДНК и въртящи се около прости химически връзки осигуряват гъвкавост и нестабилност пространствени структури, необходими за отделни нишки по време на репликация и транскрипция, както и подвижността на молекулите и РНК, матрицата по време на протеин биосинтеза (излъчване). Изследването на пространствената структура и конформационни промени на ензимите в различни етапи на ензимната реакция чрез взаимодействие със субстрати и коензими позволява да се установи механизми биокатализата и разбиране на естеството на огромен ускоряване на химични реакции, извършвани от ензими.

изследователски методи В. Структурата на изследването и конформационни трансформации Б. широко се използва като пречистен естествен Б. и техните синтетични модели, които са по-прости по структура и по-лесно да се проучи. Така, изследването на протеин модели са хомогенни или хетерогенни полипептиди (предварително определено или случаен редуване на аминокиселинни остатъци). Модели на ДНК и РНК са подходящи синтетични полинуклеотиди хомогенен или хетерогенен. Чрез методи на изследване В и техните модели са рентгенова дифракция, електронна микроскопия, изследването на спектрите на поглъщане, оптична активност, луминисценция, леки техники разсейване, и динамична двойно пречупване, метода на утаяване, Вискозиметрия, физични и химични методи за разделяне и пречистване, както и редица други. Всички методи предназначена да проучи синтетични полимери, приложими за Б. Б. свойства тълкуването и техните модели, модели на техните структурни преходи се използват също методи за теоретична Фи ики (статистическата механика, термодинамиката, квантовата механика и др.).

Лит. Bresler SE Въведение в молекулярната биология, M.-L. 1966; Volkenshteyn М. V. молекули и живот, М. 1965; J. Watson. Молекулярна биология на гена, пътека. от английски език. М. 1967 физични методи за изследване на протеини и нуклеинови киселини, М. 1967.

Фиг. 1. Получаване на кватернерната структура на глобуларни протеини. Закътана рядко - полярен (хидрофилен) на протеинови глобули на, гъсто - неполярни (хидрофобни) региони.

Фиг. 2. Схемата на денатуриране и ренатуриране на глобуларен протеин (например, рибонуклеаза ензим).

Фиг. 3. Схема преход намотка - бобина за ДНК: 1 - естествено състояние (вместо на двойната спирала е показан за простота "въжена стълба"); 2 - състояние на ДНК регион преход; 3 - денатуриран държавни (едноверижни възли).

Голяма съветска енциклопедия. - М. съветски Енциклопедия 1969-1978

Биополимери - високо молекулно тегло (MW 103-109) природни съединения - протеини, нуклеинови киселини, полизахариди и техни производни. Те са структурната основа на живите организми и да играе решаваща роля в жизнените процеси.

Биополимери Жена; пл. (Единици биополимер S ;. М.). Физически макромолекулни съединения (протеини, нуклеинови киселини, някои въглехидрати), определящи основни жизнените процеси на организма.

естествен макромолекулни съединения (мол. тегло от 1 ° -1 ° 3 9 Да), не-структурната основа на всички живи клетки и играе ключова роля в процесите на живот. Б. Към включват протеини, нуклеинови киселини, полизахариди, липиди, и техни производни. Б. молекули се състоят от голям брой повтарящи се групи от атоми, единици еднакви или различни химически. структура. Уникален Biol. Б. свойства се определят до голяма степен от съществуването им в разтвор в подредена структура. Това се дължи на слаби междумолекулни реакции, между които основната роля на водород и хидрофобни взаимодействия.

(+ Биологични полимери) макромолекулни съединения с биологичен произход, които молекулни вериги са формирани от голям брой повтарящи се групи от атоми; Б. включват протеини, нуклеинови киселини и полизахариди.