Bessonov Илия (270) _biopolimery

Биополимери - клас полимери се срещат в природата в естествената си форма, част от живи организми, протеини, нуклеинови киселини, полизахариди, лигнин. Биополимери състоят от същите (или подобни) единици - мономери. Мономерите на протеини - аминокиселини, нуклеинови киселини - нуклеотидите в полизахариди - монозахариди.







Има два вида на биополимери - редовни (някои полизахариди) и неправилни (протеини, нуклеинови киселини, някои полизахариди).

Историята на целенасочено изследване на протеини започва в XVIII век, когато в резултат на работата на френски химик Antoine Fransua De Fourcroy и други учени за изследване вещества, такива като албумин, фибрин и глутен протеини бяха изолирани в отделен клас молекули.

През 1836 г. тя се появява първият модел на химичната структура на протеини. Този модел бе предложен от Мълдър въз основа на теорията на радикали, а до края на 1850 г. той бе признат. И само след две години през 1838 г. протеини тя получава настоящото си име - протеините. предложените от него служител Мълдър Йенс Якоб Берцелиус. До края на XIX век тя е била проучена голяма част от аминокиселините, които изграждат протеините, които вероятно са служили като стимул за това, че през 1894 г. на германския учен Албрехт Косел представи теорията, че е аминокиселините са основните градивни елементи на белтъчините.

В началото на хипотезата за XX век Kossel е експериментално доказано от немски химик Emilem Fisherom.

През 1926, Американската химик Джеймс Samner показа, че ензима уреаза, произведени в тялото, свързани с протеини. Неговото откритие, той отвори пътя към реализирането на важността на ролята на протеините в човешкото тяло.

През 1949 г. Fred Sanger получена аминокиселинната последователност на хормона инсулин и по този начин се доказва, че протеините - са линейни полимери на аминокиселини.

През 1960, бяха получени първите триизмерни структури на протеини, на базата на рентгенова дифракция на атомно ниво.

Протеините имат няколко нива на организацията - първична, вторична, третична и четвъртична понякога. Първичната структура се определя последователността на мономерите, вторичните уточнява интра- и междумолекулни взаимодействия между мономерите, обикновено чрез водородно свързване. Третичната структура зависи от взаимодействието на вторична структура, кватернерен обикновено формира чрез комбиниране на брой молекули с третична структура.

Вторичната структура на протеините, образуван от взаимодействието на аминокиселините с водородни връзки и хидрофобни взаимодействия. Основните видове вторична структура са

α-спирала, когато водородни връзки се появяват между аминокиселини в единична верига,

Р-листове (сгънати слоеве), когато се образуват водородни връзки между различни полипептидни вериги, разположени в различни посоки (антипаралелни неподредени региони

За предвиждане на вторична структура с помощта на компютърни програми.

Третична структура или "сгъване" се образува чрез взаимодействие на вторични структури и stabiliruetsya нековалентни, йонни, водородни връзки и хидрофобни взаимодействия. Протеини изпълнява подобни функции обикновено имат подобен третична структура. Един пример е β-кратни Barrell (барел), когато Р-листове, разположени по протежение на периферията. Третичната структура на протеина се определя чрез рентгенов анализ.

Един важен клас от полимерни фибриларни протеини включват протеини, най-известната от които е колаген.

В животинския свят като референтна полимер градивният обикновено стърчат протеини.

Тези полимери са изградени от 20 α-аминокиселини. Остатъци от аминокиселини, свързани с пептидни връзки на протеин макромолекула, които са резултат от взаимодействието на карбоксилни и амино групи.

Стойността на протеин в природата не може да се надценява. Този строителен материал на живи организми, биокатализатори - ензими, осигуряващи протичането на реакцията в клетки и ензими, които стимулират някои биохимични реакции, т.е. биокатализата осигурява селективно. Нашата мускулите, косата, кожата, състоящ се от влакнести протеини. Кръв протеин, част от хемоглобин, стимулира усвояването на кислород във въздуха, друг протеин - инсулин - отговорни за разцепването на захар в организма, а оттам и за тяхното енергоснабдяване. Молекулна маса на протеини варира в широки граници. По този начин, инсулин -. Първият от протеини, чиято структура е възможно да се установи в 1953 F. Sanger грама съдържа около 60 аминокиселинни единици, и неговото молекулно тегло е само 12 000. Към днешна дата, идентифицирани няколко хиляди протеинови молекули, молекулното тегло на някои от тях достигне 106 и др.

Първичната структура на ДНК - е линейна последователност от нуклеотиди в верига. Обикновено последователността написана под формата на букви (например AGTCATGCCAG), освен запис се провежда с 5 'към 3'-края на веригата.

Вторична структура - структура, образувана в резултат на не-ковалентни взаимодействия нуклеотиди (повече азотни бази) един към друг, Полагане и водородно свързване. На двойната спирала на ДНК е класически пример на вторична структура. Това е най-често в природата, под формата на ДНК, която се състои от две antiparalelnyh комплементарни полинуклеотидни вериги. Антипарапелни реализира поради полярността на всяка от веригите. Съгласно допълване осъзнават съвпадение всеки един азотни база ДНК вериги друга строго определена верига база (противоположни А е Т, и срещу G е С). ДНК се съхранява в двойна спирала поради комплементарно базово сдвояване - образуване на водородни връзки, две в двойка А-Т и три сдвоен G-C.







През 1868, швейцарски учен Фридрих Miescher изолиран от клетка ядра фосфор-съдържащи вещество, което се нарича nukleina.

По-късно, този и други подобни вещества се наричат ​​нуклеинова молекулно тегло kislot.Ih може да бъде до 109, но обикновено е от порядъка на 105-106.

Изходните материали, които са изградени от нуклеотиди - единици макромолекули нуклеинови киселини са: въглехидрати, фосфорна киселина, пуринови и пиримидинови бази. В една група от киселини въглехидрата действа рибоза в другата - деоксирибозата

В съответствие с естеството на въглехидрати, включени в състава, нуклеинова киселина, наречена рибонуклеинова и деоксирибонуклеинови киселини. Често използвани съкращения са РНК и ДНК. Нуклеинови киселини играят по-отговорна роля в жизнените процеси. С тяхна помощ решаване на два основни проблема: за съхранение и предаване на генетична информация и синтеза на матрични макромолекули на ДНК, РНК и протеини.

Полизахариди синтезирани от живи организми, се състоят от голям брой монозахариди, свързани чрез гликозидни връзки. Често полизахариди са неразтворими във вода. Обикновено това е много голям, разклонена молекула. Примери на полизахариди, които са синтезирани от живи организми са замяна нишесте вещество и гликоген, както и структурни полизахариди - целулоза и хитин. Тъй като полизахариди са съставени от биологични молекули с различни дължини, концепцията на вторични и третични структури не са приложими за полизахариди.

Полизахариди образувани от нискомолекулни съединения, наречени захари или въглехидрати. Цикличните монозахаридни молекули могат да се свързват заедно, за да образуват така наречените гликозидни връзки чрез кондензация на хидроксилни групи.

Най-честите полизахариди повтарящи се единици, които са остатъци от α-D-глюкопираноза или негови производни. Най-известният и широко приложимостта на целулоза. Този полизахарид кислороден мост свързва 1 и четвъртия въглеродни атоми в съседните връзки, такава връзка се нарича α-1,4-гликозидна.

Протеините (или протеини) се отнасят до макромолекулни органични вещества. Структурен протеин молекула се състои от стотици или повече, свързани във веригата чрез пептидна връзка, аминокиселини. Наличието на голям брой различни аминокиселини и различни комбинации от тяхната връзка добавите до огромно количество варианти на белтъка.

Известно е, че във всеки жив организъм аминокиселинен състав на протеини се определя от своя генетичен код. Например, в човешкото тяло това се случва повече от 5 милиона различни протеини, никой от тях не е идентичен с други протеини на организма. За да се конструира това разнообразие от протеини, трябва да има общо 22 аминокиселини, които са човешки генетичен код. На пръв поглед изглежда вероятно, че комбинацията от всички двадесет аминокиселини в човешкото тяло, и образуват 5 милиона различни видове протеин, но показва само една много сложна структура на молекулите.

От 22 аминокиселини, съставляващи генетичния код, 9 се считат за съществени, тъй като те не са синтезирани в човешкото тяло и да влезе в него с храна. Те включват: хистидин, изолевцин, левцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. И аминокиселината аланин, аргинин, аспарагин, карнитин, цистеин, цистин, глутаминова киселина, глутамин, глицин, хидроксипролин, пролин, серин, тирозин, не е от съществено значение, и могат да бъдат синтезирани в тялото в трансанимиране реакции (синтеза на други аминокиселини).

В допълнение към тези 22 аминокиселини в човешкото тяло има повече от 150 други. Докато в различни клетки и тъкани, като в свободна или свързана форма, те се различават от по-горе 22, която никога не е част от протеините на тялото.

За конструиране на тялото на протеиновата молекула е важно да има всички аминокиселини и количественото съотношение между тях. С намаляване количества от всяка от аминокиселините пропорционално намалена ефективност на всички други аминокиселини по време на синтеза на протеини. И в отсъствието на най-малко един от основните, синтеза не е възможно.

Физико-химичните свойства на биополимери

Информацията биополимерни структура верига например протеини, нуклеинови киселини и полизахариди. Хомо- и хетерополимери. Идеята на биополимери като линейна, свободно съчленен, верижни структури. Видове връзки в молекулите на биополимери - ковалентна (пептид, фосфодиестер, гликозид, дисулфидни) и не-ковалентна (водород свързване, йонно свързване, Ван дер Ваалсови взаимодействия междуплоскостното). Хидрофобно взаимодействие. Термодинамика на появата на хидрофобни взаимодействия. Force близо и далеч взаимодействие.

Физико-химичните свойства на протеини: молекулно тегло, киселинно-основни свойства на протеини. Зареждането на протеинови молекули изоелектрична точка. Буферните свойства на протеините. Разтворимост, колоидни свойства, оптични свойства на протеините.

Биологичният ролята и прилагането на биополимерите

Биологичната роля на биополимерите:

1. нуклеинови киселини в клетката работят генетични функции. Последователността на мономерните звена (нуклеотиди) в дезоксирибонуклеинова киселина - ДНК (понякога рибонуклеинова киселина - РНК) определя (под формата на генетичния код (виж генетичен код)). Последователността на мономерните звена (аминокиселинен остатък) във всички синтезирания протеин и т .. структурата на тялото и място в биохимични процеси него.

2. Протеини извършват в редица важни клетъчни функции. Протеини ензими изпълняват всички химически реакции в клетъчния метаболизъм чрез провеждането им в желаната последователност и в правилната скорост. Протеини мускулни, флагеларни микроби и друга клетка VILLI. Работете контрактилната функция, превръщане химическа енергия в механична работа и осигуряване на мобилността на цялото тяло или части от тях. Протеини - основният материал на по-голямата част от клетъчни структури (включително специални видове тъкани ..) на всички живи организми, мембраните на вируси и бактериофаги.

Биополимери (пълно име - биоразградими полимери) се различават от други пластмаси разлагане способността на микроорганизмите чрез химични или физични въздействия. Именно това свойство на нови материали ни позволява да се реши проблема с отпадъците. Понастоящем биополимери развитие се провежда в три основни области: производство на биоразграждащи се полиестери, базирани gidroksikarbinovyh киселини придаващи биоразградимост промишлени полимери, производство на пластмаси на базата на естествени възобновяеми компоненти.

Биоразградими полиестери (базирани gidroksikarbinovyh киселинни полимери):

Един от най-обещаващите биопластмаси за приложения за опаковане считат полилактид - млечна киселина кондензационен продукт. Той се произвежда както синтетично и чрез ензимно ферментация на декстроза, малтоза захар или каша от зърнени храни и картофи, които са възобновяеми суровини от биологичен произход. Полилактидът - бистър, безцветен термопластичен полимер. Основното му предимство - възможността за рециклиране на всички методи, използвани за обработка на термопластове. Листовете могат да бъдат формовани полилактид плочи, тави, за да се получи филм, фибри, опаковки за хранителни продукти, импланти за лекарство. Въпреки това, широкото използване е ограничено от ниските производствени линии и производителността на високата цена на получения продукт.

Списък на използваната литература

1. N.E.Kuzmenko, V.V.Eremin, V.A.Popkov // Старт химия.

2. N.V.Korovin // Обща химия.

3. N.A.Abakumova, N.N.Bykova. 9. Въглехидрати // Органична химия и биохимия основа.